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Registros recuperados: 11 | |
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Powers,Dennis A.; Fyhn,Hans J.; Fyhn,Unni E. H.; Martin,Joseph P.; Garlick,Robert L.; Wood,Stephen C.. |
Resumo Examinamos a afinidade pelo oxigênio do sangue total e intacto de representantes de 40 gêneros de peixes da Amazônia. Foram considerados todos os peixes de respiração aérea e branquial e nenhuma diferenciação na afinidade pelo oxigênio pode ser distinguível, embora nos dois casos de espécies próximas i, e. Osteoglossum de respiração branquial versus Arapaima de respiração aérea e Hoplias de respiração branquial versus Hoplerythrinus de respiração aérea; os de respiração aérea têm o sangue com mais afinidade pelo oxigênio do que os de respiração branquial. Significativas diferenças na afinidade pelo oxigênio foram encontradas quando foram considerados o habitat dos peixes: as afinidades pelo oxigênio foram em geral correlacionadas com o oxigênio... |
Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100087 |
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Martin,Joseph P.; Bonaventura,Joseph; Fyhn,Hans J.; Fyhn,Unni E. H.; Garlick,Robert L.; Powers,Dennis A.. |
Resumo Os hemolisados isolados das arraias da Amazônia, Potamotrygon sp., são heterogêneos. Seus pesos moleculares aparentes, determinados pela filtração em gel, variam de 54.000 - 58.000. Os experimentos de filtração em gel do ferro e ferrilhemoglobina mostram que todos os hemolisados são tetrámeros, os quais não se polimerizam sob oxidação. Um efeito Bohr é evidente em experimentos de equilíbrio de oxigênio de sangue total e de hemolizados. O P1/2 dos hemolisados fracionado diminui 33 vezes entre pH 5,95 — 9,0. Nem NaCl nem uréia em concentrações até 4 M afetam significativamente a afinidade de oxigênio do hemolisado fracionado. A hemoglobina mostra um comportamento cooperativo. Os valores "n", determinados pela equação de Hill, caem dentro da faixa de... |
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100173 |
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Garlick,Robert L.; Bunn,H. Franklin; Fyhn,Hans Jorgen; Fyhn,Unni E. H.; Martin,Joseph P.; Noble,Robert W.; Powers,Dennis A.. |
Resumo Foram isoladas as duas hemoglobinas, I e II do bagre de respiração aérea obrigatória Hoplosternum llttorale. A hemoglobina não fracionada apresenta alta atividade de oxigênio, efeito Bohr alcalino normal e efeito Root. Tanto o efeito Bohr quanto o efeito Root são aumentados por 1mM ATP. A hemoglobina I fracionada apresenta uma atividade relativamente alta de oxigênio, um efeito Bohr Inverso entre pH 6.0 e 8,0 (Δlog p50/ΔpH >0). porém sem apresentar efeito Root. Adição de 1mM ATP à hemoglobina I causa uma redução acentuada na afinidade oxigênio, mudança a um efeito Bohr alcalino normal (Δlog p50/Δ pH>0) mas não no efeito Root. A hemoglobina II fracionada apresenta menor afinidade de oxigênio a pH baixo e maior afinidade de oxigênio a pH alto... |
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100293 |
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Garlick,Robert L.; Bonaventura,Joseph; Martin,Joseph P.; Powers,Dennis A.. |
Resumo O sangue completo dogimnotídeo teleósteo de respiração aquática, Sternopygus macrurus está 50% saturada com oxigênio a 5,2 mm Hg (valor aparente) a 30°C na ausência de CO2. A adição de 5,6% CO2 causa um aumento de 3 vezes o valor P50 aparente. A afinidade de oxigênio da hemoglobina de componente simples "stripped" a 20°C aumenta umas 20 vezes entre pH 5,8 e 8,6 na ausência de ATP. Esta diferença aumenta a 100 vezes na presença de 1mM ATP. Há um efeito Root marcado: A hemoglobina "stripped" só está 70% saturada com O2 a pH menor que 6 quando equilibrado com o ar. O valor do coeficiente de Hill, n, é máximo entre pH 7,0 e 7,5, e chega perto de 1,0 a pH alto. O valor é aproximadamente 1,5 a pH baixo na ausência de ATP e 1,0 na presença de 1mM ATP. As... |
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100267 |
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Martin,Joseph P.; Brunori,Maurizio; Garlick,Robert L.; Powers,Dennis A.. |
Resumo O componente único da hemoglobina de Brachyplatysoma sp, tem um peso molecular aparente de 69000 determinado por filtração de gel. A hemoglobina apresenta efeito Bohr tanto ácido quanto básico, efeito de fosfato orgânico e não apresenta efeito Root. O P1/2, de oxigênio do sangue completo varia de 10.7 mm Hg em soluções equilibradas no ar até 25,1 mm Hg após a adição de 5,6% CO2 ao gás equilibrado. O efeito Bohr medido para hemoglobina "stripped" entre pH 7,0 e 8,0 é Δ log P1/2/Δp = H —0,23. Adições de 1mM ATP induzem mudança no efeito Bohr a Δ log P1/2/Δ pH = —0,58 na mesma faixa de pH. O valor n das soluções de hemoglobina "stripped" varia de 1 a pH 7,0. Adições de 1mM ATP mudam a variação de n a valores de pH mais altos causando um aumento no... |
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100285 |
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Martin,Joseph P.; Bonaventura,Joseph; Brunori,Maurizio; Fyhn,Hans J.; Fyhn,Unni E. H.; Garlick,Robert L.; Powers,Dennis A.; Wilson,Michael T.. |
Resumo Foram isoladas duas hemoglobinas de um peixe caracídeo, Mylossoma sp. O componente eletroforético de maior migração anódica constitui 89% do hemolisado total. As duas hemoglobinas nativas têm peso molecular aparente de 57.000 por cromatografia em gel. Os pesos moleculares aparentes das subunidades desnaturadas são 14.000 por eletroforese em gel de dodecil sulfato de sódio. Não ocorre polimerização depois da oxidação com ferrocianeto de potássio. O estudo da união de oxigênio indica que o componente mais "anódico" da hemoglobina possui um efeito Root. Em pH 5,9 na presença de 1 mM ATP a hemoglobina fica saturada apenas 45% quando equilibrada com ar a 1 atmosfera. O componente mais anódico possui um efeito Bohr normal que é aumentado em presença de 1... |
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100205 |
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Martin,Joseph P.; Bonaventura,Joseph; Brunori,Maurizio; Garlick,Robert L.; Powers,Dennis A.. |
Resumo O sistema de hemoglobina do jaraquí, Prochilodus sp. consiste em componentes múltiplos de hemoglobina. O derivado oxidado elui como uma espécie de único peso molecular em experimentos de filtração. O derivado carboxi tem um peso molecular aparente de 60.000 determinado por filtração de gel. Uma mudança de 44 vezes no p1/2 ocorre entre pH 6,4 e 8,6 na solução da hemoglobina. Esta mudança aumenta 388 vezes sob a mesma faixa de pH na presença de 1mM de ATP. A cooperatividade da união do oxigênio, medida por n na equação de Hill, é maior que um em pH acima de 6,7, porém menor que um quando abaixo deste valor. O hemolisado apresentou efeito "Root", sendo apenas 44% saturado a pH 6,4 em presença de 1mM de ATP e equilibrado com ar a uma atmosfera. Em 30°C... |
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100259 |
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Bonaventura,Joseph; Brunori,Maurizio; Wilson,Michael T.; Martin,Joseph P.; Garlick,Robert L.; Davis,Bonnie J.. |
Resumo Heinocianinas de 4 organismos habitantes do rio Amazonas foram isoladas e parcialmente caracterizadas. Três espécies de artrópodos (Dilocarcinus pagei cristatus, Silviocarcinus pardalinus e Macrobrachium amazonicum) possuem hemocianinas cujas estruturas das subunidades são provavelmente simples. Eletroforese regular e eletroforese SDS em disco de poliacrilamida revelaram predominantemente bandas simples e nenhum polimorfismo. O experimento de ligação do oxigênio mostrou que as 3 hemocianinas dos artrópodos possuem um grande efeito Bohr e dependência do pH no grau de interações das subunidades. A hemocianina do molusco Pila sp, foi estudada e o tamanho de sua sub-unidade parece similar à das outras hemocianinas dos moluscos, i.e., polipeptídeo... |
Tipo: Info:eu-repo/semantics/article |
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Ano: 1978 |
URL: http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0044-59671978001100337 |
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Registros recuperados: 11 | |
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